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科學(xué)家發(fā)現(xiàn)酸性環(huán)境促進(jìn)β淀粉樣蛋白寡聚體的形成

2021/8/25 16:28:20 來源：科技部生物中心評(píng)論：(0)

導(dǎo)言：大量研究顯示，β淀粉樣蛋白（Aβ）的小規(guī)模聚集物即Aβ寡聚體（AβOs）對(duì)神經(jīng)細(xì)胞尤其是神經(jīng)突觸有很強(qiáng)的毒性，在阿爾茲海默癥的發(fā)病過程中發(fā)揮重要作用。近日，來自德國(guó)的科學(xué)家團(tuán)隊(duì)在《Nature Communications》雜志發(fā)表題為“Endo-lysosomal Aβ concentration and pH trigger formation of Aβ oligomers that potently induce Tau missorting”的研究成果，顯示酸性環(huán)境促進(jìn)AβOs的形成，并繼而誘導(dǎo)Tau蛋白錯(cuò)配。

　　大量研究顯示，β淀粉樣蛋白（Aβ）的小規(guī)模聚集物即Aβ寡聚體（AβOs）對(duì)神經(jīng)細(xì)胞尤其是神經(jīng)突觸有很強(qiáng)的毒性，在阿爾茲海默癥的發(fā)病過程中發(fā)揮重要作用。近日，來自德國(guó)的科學(xué)家團(tuán)隊(duì)在《Nature Communications》雜志發(fā)表題為“Endo-lysosomal Aβ concentration and pH trigger formation of Aβ oligomers that potently induce Tau missorting”的研究成果，顯示酸性環(huán)境促進(jìn)AβOs的形成，并繼而誘導(dǎo)Tau蛋白錯(cuò)配。

　　該研究顯示，在神經(jīng)元中，Aβ在低pH值的內(nèi)溶酶體小泡中積聚，當(dāng)從胞外的中性環(huán)境到內(nèi)溶酶體的低pH值環(huán)境時(shí)，Aβ寡聚體的組裝速度增快了8000倍。內(nèi)吞體和溶酶體這種酸性環(huán)境細(xì)胞器，也成為優(yōu)先形成AβOs的場(chǎng)所。該研究還發(fā)現(xiàn)，AβOs會(huì)誘發(fā)阿爾茲海默癥中另外一種致病蛋白——tau蛋白的錯(cuò)誤定位，可阻斷神經(jīng)元的突觸傳遞。這為阿爾茲海默癥的病理學(xué)研究提供了新的研究思路。

　　注：此研究成果摘自《Nature Communications》雜志，文章內(nèi)容不代表本網(wǎng)站觀點(diǎn)和立場(chǎng)，僅供參考。

　　論文鏈接：https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8324842/

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